חלוקת תאי חיידקים, תהליך בו תא בודד מתחלק ליצירת שני תאי בת זהים, מייצג את אחד התהליכים הביולוגיים החיוניים ביותר. הבנת המנגנון המדויק העומד מאחורי תהליך דינאמי זה יכולה לעזור בהתפתחות דרכים ממוקדות לעיכוב התפשטות חיידקים.
תהליך חלוקת התאים כולל חלבונים מרובים ואינטראקציות המורכבות שלהם. מולקולות חלבון FTSZ מולימריות ליצירת פרוטופיברילים המקשרים עוד יותר למבנה דמוי טבעת הנקרא טבעת Z. היווצרות טבעת Z היא צעד מכריע בתהליך חלוקת התאים, המאפשר חלבונים הקשורים ל- FTSZ. זאפה הוא חלבון כזה, אשר נשמר באופן נרחב בקרב מינים חיידקיים מרובים ובא לידי ביטוי ברמות גבוהות משמעותית. חלבון הזאפה נקשר לפרוטופילמנטים של FTSZ, ומסייע בהיווצרות ותחזוקה של טבעת ה- Z. עם זאת, היבטים מרובים של חלוקת תאי חיידקים נותרו לא נבדקים, כולל המבנה המדויק של קומפלקס החלבון FTSZ-ZAPA והמנגנון הבסיסי של אינטראקציה.
בעוד שמחקרים קודמים איפיינו חלבונים אלה בנפרד, החוקרים רצו להבין את האינטראקציה הדינמית שלהם. פרופסור הירויושי מטסומורה מהמכללה למדעי החיים, אוניברסיטת ריטסומיקן, יפן, הוביל מחקר קודם שפורסם בפורסם תקשורת טבע בשנת 2023, תחת הכותרת 'מבנים של פרוטופילמנט יחיד של FTSZ וצינור כפול-סלטי במתחם עם מונובי,' שהתמקד במבנה של פרוטופילמנטים של FTSZ. בהתבסס על אותה עבודה, החוקרים ביקשו להבין את האינטראקציה הדינאמית בין חלבוני FTSZ ו- ZAPA.
כעת, במחקר חדש בהובלת פרופ 'מטסומורה, שפורסם ב תקשורת טבע ב -1 ביולי 2025, החוקרים הצליחו סוף סוף לקבל תובנות לגבי תפקודם השיתופי של שני חלבונים אלה. ד"ר ריו אוהרה מאוניברסיטת ריטסומיקן, ד"ר טאקייוקי אוצ'יהאשי מאוניברסיטת נגויה ואקספלס, ד"ר קייצ'י נמבה, ד"ר ג'ונסו פוג'יטה, וד"ר קזוקי קסאי, כולם מאוניברסיטת אוסאקה, היו מעורבים גם הם במחקר זה. "FTSZ הוא יעד טיפולי פוטנציאלי לזיהומים חיידקיים. מכאן שרצינו להבין כיצד הוא שומר על אופיו הדינמי תוך כדי אינטראקציה עם חלבון זאפה והמבנה הכללי של המתחם," אומר פרופ 'מטסומורה תוך שהוא מסביר את ההשראה העיקרית העומדת מאחורי המחקר שלהם.
לצורך המחקר, חלבוני FTSZ ו- ZAPA מהחיידקים Klebsiella pneumoniae נותחו. המדענים השתמשו במיקרוסקופיית קריו-אלקטרונים, טכניקת מיקרוסקופיה ברזולוציה גבוהה, כדי לדמיין את המבנה התלת ממדי של FTSZ ו- ZAPA. בשלב הבא הם השתמשו במיקרוסקופיית כוח אטומית במהירות גבוהה כדי להבין את האינטראקציה השיתופית בין שני החלבונים.
הניתוח שלהם חשף כי ארבע יחידות של מולקולות חלבון זאפה מהוות את טטרמר זאפה, המתחייב לפרוטופילמנטים של FTSZ ליצירת מבנה דמוי סולם אסימטרי. בסידור זה כמו סולם זה, נימה של FTSZ יחידה מוחזקת במדויק בין שני חוטים מקבילים של FTSZ בצד אחד. בצד השני, הוא קשור לפרוטופילמנט כפול אנטי מקביל. "בפרוטופילמנט אנטי-מקביל, החוטים רצים זה לצד זה, אך יחידות המשנה מיושרות בכיוונים מנוגדים, " מסביר פרופ 'מטסומורה. לפיכך, זאפה משפיעה על יישור נימת ה- FTSZ, המשפיעה עוד יותר על היווצרות מבנה טבעת ה- Z. יתר על כן, זאפה ו- FTSZ נצפו באינטראקציה נרחבת על פני שטחי שטח גדולים, ומגע זה גרם לשינויים מבניים קלים במבנה FTSZ.
ראוי לציין כי הצוות חשף גם את קיומו של דחייה אלקטרוסטטית בתוך הנימה כפולה אנטי מקבילה. כוח דוחה זה נחשב לשפר את הניידות של חוטי FTSZ, ומאפשר להם לשמור על אופיים הדינמי ללא כל הפרעה.
הצוות גם כבש את הדינמיקה בזמן אמת של אינטראקציה בין זאפה-פץ. נמצא כי האינטראקציה הייתה דינמית באופיים, עם כריכה וניתוק חוזרים ונשנים, המסייעים לשמור על הניידות של החוטים. הם תיארו את האינטראקציה ככריכה שיתופית. "ברגע שזאפה נקשרת ל- ftsz, נצפה שינוי מבני כלשהו. זה הופך את מולקולת ה- FTSZ הסמוכה לנגישה יותר למולקולת הזאפה הבאה, " אמר פרופ 'מטסומורה בזמן שהסביר את האינטראקציה השיתופית.
מחקר זה חשף את המנגנון המורכב של חלוקת תאי חיידקים, מה שסלל את הדרך להתפתחות של חומרים אנטיבקטריאליים חדשים. המחקר מדגיש גם את הסינרגיה בין מיקרוסקופיית קריו-אלקטרונים למיקרוסקופיית כוח אטומי במהירות גבוהה, ומדגימה כיצד שילוב כלים אלה יכול לפתוח כמה תעלומות חמקמקות ברמה הסלולרית. בסך הכל, ממצאי מחקר זה מקדמים את ההבנה שלנו לגבי תופעה ביולוגית חיונית זו ומסללים את הדרך למחקר עתידי בתחום זה.
